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Detection and proteomic identification of S-nitrosated proteins in human hepatocytes
Autor(es) : Lopez-Sanchez, L.M. (Laura M.)
Corrales, F.J. (Fernando José)
Mata, M. (Manuel) de la
Muntane, J. (Jordi)
Rodriguez-Ariza, A. (Antonio)
Palabras clave : Hepatocytes/metabolism
Proteins/analysis
Proteins/metabolism
Proteomics/methods
S-Nitrosothiols/analysis
S-Nitrosothiols/metabolism
Fecha incorporación: 2008
Editorial : Elsevier
Versión del editor: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0076687907008178
ISSN: 1557-7988
Cita: Lopez-Sanchez LM, Corrales FJ, De La Mata M, Muntane J, Rodriguez-Ariza A. Detection and proteomic identification of S-nitrosated proteins in human hepatocytes. Methods Enzymol 2008;440:273-281.
Resumen
The S-nitrosation of protein thiols is a redox-based posttranslational modification that modulates protein function and cell phenotype. Although the detection of S-nitrosated proteins is problematical because of the lability of S-nitrosothiols, an increasing range of proteins has been shown to undergo S-nitrosation with the improvement of molecular tools. This chapter describes the methodology used to identify potential targets of S-nitrosation in cultured primary human hepatocytes using proteomic approaches. This methodology is based on the biotin switch method, which labels S-nitrosated proteins with an affinity tag, allowing their selective detection and proteomic identification.
Enlace permanente: http://hdl.handle.net/10171/21484
Aparece en las colecciones: DA - CIMA - Unidad de Proteómica, Genómica y Bioinformática - Artículos de revista
DA - CIMA - Terapia génica y Hepatología - Hepatología bioquímica - Artículos de revista

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